Expliqué : à quoi ressemble la « copieuse » du coronavirus

Des chercheurs ont rapporté avoir déterminé la structure 3D de cette photocopieuse. Cela permet d'enquêter sur le fonctionnement de médicaments tels que le remdesivir, notent-ils.

Structure 3D de la polymérase SARS-CoV2. Le rouge et le bleu représentent l'ARN. (Source : Institut Max Planck)

Une fois que le nouveau coronavirus SARS-CoV2 envahit une cellule humaine, la prochaine étape cruciale est la réplication, lorsqu'il crée des copies après des copies de lui-même. Pour cela, le virus utilise sa machine à copier, qui est une enzyme ayant cette fonction. Des essais avec divers médicaments ciblent divers stades de l'activité virale, et certains d'entre eux, notamment le remdesivir, cherchent à inhiber spécifiquement l'enzyme qui multiplie le matériel génétique du virus.

Maintenant, des chercheurs ont rapporté avoir déterminé la structure 3D de cette machine à copier. Cela permet d'étudier comment des médicaments tels que remdesivir travail, notent-ils.

Comment ça fonctionne

Le premier stade de l'infection est le virus qui pénètre dans la cellule humaine. À la surface du virus se trouve une protéine en forme de pointe, appelée couronne, qui se lie à une enzyme cellulaire humaine, l'ACE2. Le virus acidifie ensuite les compartiments à la surface de la cellule, y pénètre puis commence à se répliquer en utilisant le propre mécanisme de l'organisme.

Le SRAS-CoV2 est composé d'un seul brin d'ARN, qui est copié et recopié. Les enzymes qui permettent la création d'ARN (ou d'ADN) sont appelées polymérases ; dans le cas du SARS-CoV2, la polymérase est appelée RdRp, également appelée nsp12. C'est la polymérase dont les chercheurs ont maintenant décrit la structure.

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Ce qui est nouveau

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La structure 3D a été déterminée par des chercheurs de l'Institut Max Planck en Allemagne, dirigé par le directeur Patrick Cramer, a indiqué l'institut dans un communiqué.

Ils ont reconstitué la polymérase à partir de trois protéines purifiées. Une fois celui-ci fonctionnel dans le tube à essai, ils ont examiné les échantillons au microscope électronique, grossi plus de 100 000 fois. Un échantillon avait l'air différent, quelque peu étrange. Notre première pensée a été de le jeter. Heureusement, nous ne l'avons pas fait : cet échantillon, dans l'ensemble, nous a fourni les données de haute qualité dont nous avions besoin, a déclaré le chercheur Dimitry Tegunov dans le communiqué.

L'équipe a signalé que dans l'architecture globale, la machine à copier SARS-CoV2 est similaire à celle du SARS-CoV, le coronavirus responsable du SRAS. Cependant, ils ont également noté des caractéristiques distinctives. L'un d'eux est un élément supplémentaire de la polymérase SARS-CoV2, avec laquelle il se lie à l'ARN jusqu'à ce qu'il ait copié le matériel génétique.

Nous avons été surpris de constater que la structure de la polymérase du coronavirus est spéciale – elle diffère des autres structures que nous avons étudiées jusqu'à présent, a déclaré le chercheur Hauke ​​Hillen.

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Pourquoi est-ce important

Les chercheurs ont fait référence à plusieurs reprises au remdesivir, qui agit en bloquant la polymérase. Leur description de la structure 3D vient au milieu de signaux mitigés provenant d'études sur le remdesivir. Bien que certains essais aient trouvé les résultats encourageants, une étude publiée dans The Lancet cette semaine a rapporté que les avantages cliniques de l'administration de remdesivir ne se sont pas révélés statistiquement significatifs.

La connaissance de l'architecture de la polymérase à l'échelle atomique est néanmoins importante car elle ouvre de nouvelles voies pour comprendre et combattre le virus. L'équipe prévoit d'étudier comment les substances antivirales bloquent la prolifération des coronavirus.

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Avec la structure à portée de main, il pourrait être possible d'optimiser les substances existantes telles que le remdesivir et d'améliorer leur effet. Mais nous voulons également rechercher de nouvelles substances capables d'arrêter la polymérase virale, a déclaré Cramer, le directeur de Max Planck.

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